| |
|
|
 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Agricultura Digital. Para informações adicionais entre em contato com cnptia.biblioteca@embrapa.br. |
|
Registro Completo |
|
Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital. |
|
Data corrente: |
19/12/2018 |
|
Data da última atualização: |
07/01/2020 |
|
Tipo da produção científica: |
Orientação de Tese de Pós-Graduação |
|
Autoria: |
MAZONI, I. |
|
Afiliação: |
IVAN MAZONI, CNPTIA. |
|
Título: |
Análise do nano-ambiente propício para nucleação e manutenção dos elementos da estrutura secundária no contexto estrutural das proteínas funcionais. |
|
Ano de publicação: |
2018 |
|
Fonte/Imprenta: |
2018. |
|
Páginas: |
220 p. |
|
Idioma: |
Português |
|
Notas: |
Tese (Doutorado em Genética e Biologia Molecular) - Instituto de Biologia, Universidade Estadual de Campinas, Campinas. Orientador: Goran Neshich. |
|
Conteúdo: |
As proteínas exercem um papel vital na manutenção da vida. Entre as diversas funções que as proteínas têm, destacam-se, por exemplo: proteínas estruturais, de transporte, proteção e defesa, controle e regulação de expressão, catálise, movimento e armazenamento. Para um entendimento melhor da relação entre a sequência de aminoácidos de uma proteína, sua estrutura tridimensional e a função desempenhada por ela, foi proposta a análise do nanoambiente proteico onde os EES ?-hélice, folha-?; e turn estão inseridos. A hipótese que motivou essa abordagem é a existência de um sinal, ou seja, uma variação nos valores dos descritores físico-químicos e estruturais que distinguem o local específico onde determinado EES está inserido no arcabouço da proteína inteira. Entender como são formados os EES abrirá o caminho para compreendermos como as proteínas assumem sua estrutura final, e consequentemente, sua função. Neste trabalho utilizamos o STING_RDB , uma base de dados única no mundo, que reúne em um único repositório mais de 1500 descritores físico-químicos e estruturais de todos os resíduos de aminoácidos para cada cadeia de todas as estruturas proteicas depositadas no PDB (Protein Data Bank). As estruturas armazenadas no STING_RDB foram separadas em diferentes Datamarts, que são porções extraídas desta base de dados após uma seleção rígida. As estruturas selecionadas e guardadas nesses Datamarts foram então alinhadas posicionalmente pelo respectivo EES, e posteriormente extraíram-se desses alinhamentos os dados referentes aos descritores físico-químicos e estruturais que descrevem o nano-ambiente onde se insere o EES. Esse processo foi usado na busca dos "sinais". Este trabalho descreve como os dados contidos nesses Datamarts foram selecionados, preparados, analisados e interpretados. Baseado nos resultados obtidos, concluímos que o nano-ambiente pode ser descrito não por um descritor, mas por um conjunto de descritores, e que essa descrição varia de acordo com o EES estudado. Isso diferencia o nano-ambiente do restante da proteína, e não apenas entre os diferentes tipos de EES. MenosAs proteínas exercem um papel vital na manutenção da vida. Entre as diversas funções que as proteínas têm, destacam-se, por exemplo: proteínas estruturais, de transporte, proteção e defesa, controle e regulação de expressão, catálise, movimento e armazenamento. Para um entendimento melhor da relação entre a sequência de aminoácidos de uma proteína, sua estrutura tridimensional e a função desempenhada por ela, foi proposta a análise do nanoambiente proteico onde os EES ?-hélice, folha-?; e turn estão inseridos. A hipótese que motivou essa abordagem é a existência de um sinal, ou seja, uma variação nos valores dos descritores físico-químicos e estruturais que distinguem o local específico onde determinado EES está inserido no arcabouço da proteína inteira. Entender como são formados os EES abrirá o caminho para compreendermos como as proteínas assumem sua estrutura final, e consequentemente, sua função. Neste trabalho utilizamos o STING_RDB , uma base de dados única no mundo, que reúne em um único repositório mais de 1500 descritores físico-químicos e estruturais de todos os resíduos de aminoácidos para cada cadeia de todas as estruturas proteicas depositadas no PDB (Protein Data Bank). As estruturas armazenadas no STING_RDB foram separadas em diferentes Datamarts, que são porções extraídas desta base de dados após uma seleção rígida. As estruturas selecionadas e guardadas nesses Datamarts foram então alinhadas posicionalmente pelo respectivo EES, e posteriormente extraíram-se... Mostrar Tudo |
|
Palavras-Chave: |
Alpha-helical; Análise multivariada; Beta-strand; Bioinformática; Conformação proteica em alfa-hélice; Conformação proteica em folha beta; Estrutura proteica. |
|
Thesagro: |
Proteína. |
|
Thesaurus Nal: |
Bioinformatics; Multivariate analysis; Protein conformation; Proteins. |
|
Categoria do assunto: |
X Pesquisa, Tecnologia e Engenharia |
|
Marc: |
LEADER 03178nam a2200277 a 4500
001 2102096
005 2020-01-07
008 2018 bl uuuu m 00u1 u #d
100 1 $aMAZONI, I.
245 $aAnálise do nano-ambiente propício para nucleação e manutenção dos elementos da estrutura secundária no contexto estrutural das proteínas funcionais.$h[electronic resource]
260 $a2018.$c2018
300 $a220 p.
500 $aTese (Doutorado em Genética e Biologia Molecular) - Instituto de Biologia, Universidade Estadual de Campinas, Campinas. Orientador: Goran Neshich.
520 $aAs proteínas exercem um papel vital na manutenção da vida. Entre as diversas funções que as proteínas têm, destacam-se, por exemplo: proteínas estruturais, de transporte, proteção e defesa, controle e regulação de expressão, catálise, movimento e armazenamento. Para um entendimento melhor da relação entre a sequência de aminoácidos de uma proteína, sua estrutura tridimensional e a função desempenhada por ela, foi proposta a análise do nanoambiente proteico onde os EES ?-hélice, folha-?; e turn estão inseridos. A hipótese que motivou essa abordagem é a existência de um sinal, ou seja, uma variação nos valores dos descritores físico-químicos e estruturais que distinguem o local específico onde determinado EES está inserido no arcabouço da proteína inteira. Entender como são formados os EES abrirá o caminho para compreendermos como as proteínas assumem sua estrutura final, e consequentemente, sua função. Neste trabalho utilizamos o STING_RDB , uma base de dados única no mundo, que reúne em um único repositório mais de 1500 descritores físico-químicos e estruturais de todos os resíduos de aminoácidos para cada cadeia de todas as estruturas proteicas depositadas no PDB (Protein Data Bank). As estruturas armazenadas no STING_RDB foram separadas em diferentes Datamarts, que são porções extraídas desta base de dados após uma seleção rígida. As estruturas selecionadas e guardadas nesses Datamarts foram então alinhadas posicionalmente pelo respectivo EES, e posteriormente extraíram-se desses alinhamentos os dados referentes aos descritores físico-químicos e estruturais que descrevem o nano-ambiente onde se insere o EES. Esse processo foi usado na busca dos "sinais". Este trabalho descreve como os dados contidos nesses Datamarts foram selecionados, preparados, analisados e interpretados. Baseado nos resultados obtidos, concluímos que o nano-ambiente pode ser descrito não por um descritor, mas por um conjunto de descritores, e que essa descrição varia de acordo com o EES estudado. Isso diferencia o nano-ambiente do restante da proteína, e não apenas entre os diferentes tipos de EES.
650 $aBioinformatics
650 $aMultivariate analysis
650 $aProtein conformation
650 $aProteins
650 $aProteína
653 $aAlpha-helical
653 $aAnálise multivariada
653 $aBeta-strand
653 $aBioinformática
653 $aConformação proteica em alfa-hélice
653 $aConformação proteica em folha beta
653 $aEstrutura proteica
Download
Esconder MarcMostrar Marc Completo |
|
Registro original: |
Embrapa Agricultura Digital (CNPTIA) |
|
|
Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
|
|
|
| Registros recuperados : 77 | |
| 2. |  | MAZONI, I.; NESHICH, G. DIPN: a dictionary of the internal proteins nanoenvironments and their potential for transformation into agricultural assets. In: MASSRUHÁ, S. M. F. S.; LEITE, M. A. de A.; OLIVEIRA, S. R. de M.; MEIRA, C. A. A.; LUCHIARI JUNIOR, A.; BOLFE, E. L. (ed.). Digital agriculture: research, development and innovation in production chains. Brasília, DF: Embrapa, 2023. cap. 9, p. 165-177.| Tipo: Capítulo em Livro Técnico-Científico |
| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
|    |
| 3. | | MAZONI, I.; NESHICH, G. DPIN: um dicionário dos nanoambientes internos das proteínas e seu potencial para transformação em ativos para a agricultura. In: MASSRUHÁ, S. M. F. S.; LEITE, M. A. de A.; OLIVEIRA, S. R. de M.; MEIRA, C. A. A.; LUCHIARI JUNIOR, A.; BOLFE, E. L. (Ed.). Agricultura digital: pesquisa, desenvolvimento e inovação nas cadeias produtivas. Brasília, DF: Embrapa, 2020. cap. 9, p. 218-232.| Tipo: Capítulo em Livro Técnico-Científico |
| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
| |
| 11. | | NESHICH, G.; JARDINE, J. G.; BERNARDES, R.; MAZONI, I.; MANCINI, A. L.; SILVEIRA, C. da. "Cloud computation" na forma de serviços WEB para um banco de dados federativo STING_RDB. In: SIMPÓSIO SOBRE INOVAÇÃO E CRIATIVIDADE CIENTÍFICA NA EMBRAPA, 1., 2008, Brasília, DF. Comunicações Selecionadas. Brasília, DF: Embrapa, 2008. Não paginado.| Tipo: Resumo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
| |
| 12. | | MELO, R. C.; MAZONI, I.; NESHICH, G.; SANTORO, M. M.; MEIRA JÚNIOR, W. Contacts as the key elements for comparing two protein structures. In: ANNUAL INTERNATIONAL CONFERENCE ON INTELLIGENT SYSTEMS FOR MOLECULAR BIOLOGY, 14.; ANNUAL AB3C CONFERENCE, 2., 2006, Fortaleza. Conference Program... Fortaleza: ISCB, 2006. Não paginado. ISMB, X-MEETING 2006. Poster I-6.| Tipo: Resumo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
| |
| 13. | | JARDINE, J. G.; MAZONI, I.; BORRO, L. C.; ALVARENGA, D.; NESHICH, G. Signature contact coordination patterns for secondary structure elements in protein structures. In: ANNUAL MEETING OF SBBQ, 37.; CONGRESS OF THE PAN-AMERICAN ASSOCIATION FOR BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY, 11, 2008, Águas de Lindóia. Program and index... Águas de Lindóia: SBBq, 2008. Não paginado. PABMB.| Tipo: Resumo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
| |
| 14. | | PENA, I.; MANCINI, A. L.; MAZONI, I.; JARDINE, J. G.; NESHICH, G.; ORTEGA, J. M. Identification of philogenetic relationship between GDPD and SMaseD proteins based on active site amino acid physical chemical properties. In: INTERNATIONAL CONFERENCE OF BRAZILIAN ASSOCIATION FOR BIOINFORMATICS AND COMPUTATIONAL BIOLOGY, 4., 2008, Salvador. Proceedings... Salvador: AB³C, 2008. Não paginado. X-Meeting 2008.| Tipo: Resumo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
|  |
| 15. | | MAZONI, I.; JARDINE, J. G.; BORRO, L. C.; ALVARENGA, D.; NESHICH, G. Electrostatic potential at the alpha carbon atoms along the alpha helices and beta strands. In: ANNUAL MEETING OF SBBQ, 37.; CONGRESS OF THE PAN-AMERICAN ASSOCIATION FOR BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY, 11, 2008, Águas de Lindóia. Program and index... Águas de Lindóia, Program and index... Águas de Lindóia: SBBq, 2008. Não paginado. PABMB.| Tipo: Resumo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
| |
| 16. | | SALIM, J. A.; BORRO, L.; MAZONI, I.; YANO, I. H.; JARDINE, J. G.; NESHICH, G. Multiple structure single parameter: analysis of a single protein nano environment descriptor characterizing a shared loci on structurally aligned proteins. Bioinformatics, v. 32, n. 12, p. 1885-1887, 2016.| Tipo: Artigo em Periódico Indexado | Circulação/Nível: A - 1 |
| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
| |
| 18. | | MELO, R. C.; MAZONI, I.; NESHICH, G.; SANTORO, M. M.; MEIRA JUNIOR, W. Protein structure topology comparison based on contact maps. In: ANNUAL INTERNATIONAL CONFERENCE ON INTELLIGENT SYSTEMS FOR MOLECULAR BIOLOGY, 14.; ANNUAL AB3C CONFERENCE, 2., 2006, Fortaleza. Conference Program... Fortaleza: ISCB, 2006. Não paginado. ISMB, X-MEETING 2006. Poster I-5.| Tipo: Resumo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
| |
| 20. | | BORRO, L. C.; SALIM, J. A.; MAZONI, I.; YANO, I.; JARDINE, J. G.; NESHICH, G. Improving binding affinity prediction by using a rule-based model with physical-chemical and structural descriptors of the nano-environment for protein-ligand interactions. In: CONGRESS OF THE INTERNATIONAL UNION FOR BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY, 23.; ANNUAL MEETING OF THE BRAZILIAN SOCIETY FOR BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY, 44., 2015, Foz do Iguaçu. Biochemistry for a better world: abstracts book. [Foz do Iguaçu]: SBBq, 2015. p. 153. C.047.| Tipo: Resumo em Anais de Congresso |
| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
| |
| Registros recuperados : 77 | |
|
| Nenhum registro encontrado para a expressão de busca informada. |
|
|
